生化问答题 汇总 87学时.docx

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1、【第三章3【简述氨基酸的分类】按R基结构与形式可分为：非极性脂肪族R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、芳香族R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸、带负电荷R基氨基酸；按R基酸碱性可分为：酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸；按人体内能否自己合成可分为：必需氨基酸、非必需氨基酸；按分解产物进一步转化可分为：生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。【简述蛋白质的结构层次及其维持力】蛋白质的一级结构：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构；其维持力主要为肽键，还可能存在二硫键等其他共价键。蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段

2、的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的；其维持力为氢键。蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，尤其是那些稳定的、有规律的周期性结构。这些结构涉及的是该段肽链主链骨架原子的相对位置，不涉及AA残基侧链的构象。（课件概念）蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如aa、BaB、BB、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果；其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量共价键。

3、蛋白质的四级结构：多亚基蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构；其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键。【简述导致蛋白质变性的因素】蛋白质变性是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。导致蛋白质变性的因素包括各种物理因素和化学因素（即变性剂），例如高温、强酸、强碱、重金属离子、离子强度异常、有机溶剂（甲醛、乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸服、去污剂（十二烷基硫酸钠等）。【第四章8【简述核甘酸的功能】核甘酸的功能：核酸合成原料

4、（NTP、dNTP）,直接为生命活动提供能量（ATP、GTP）,合成代谢中间产物（UDP-葡萄糖、CDP-甘油二酯），构成辅助因子（NAD+、NADP+.FAD、COA）,代谢调节（化学修饰调节（ATP）、变构调节（ATP、AMP）、第二信使（CAMP、cGMP）o【简述Chargaff法则】DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同。DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。DNA的碱基组成存在以下物质的量关系：A=T,G=C,A+G=T+Co这里提醒大家，最后的等式实际上应该理解为喋吟的和与喀咤的和相等。【简述

5、B-DNA右手双螺旋结构的基本内容】两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链，位于外面，碱基侧链位于内部。双链碱基形成WatSOn-Crick碱基对，即腺喋吟（A）以两个氢键与胸腺喀咤（T）结合，鸟喋吟（G）以三个氢键与胞哪咤（C）结合，这种配对称为碱基配对原则。由此，一股DNA链的碱基序列决定着另一股DNA链的碱基序列，两股DNA链称为互补链。氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性，碱基对平面之间的碱基堆积力（属于疏水作用和范德华力）维系双螺旋结构的纵向稳定性。【从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较：分子组成；一、

6、二级结构；主要生蛋白质DNA分子组成氨基酸核甘酸一级结构氨基酸序列。核甘酸序列。二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构象,该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。核酸中规则稳定的局部空间结构。主要生理功能催化、结构蛋白、信号转导、代谢调节、机体防御、物质转运、营养储存、肌肉收缩、血液凝固、损伤修复、生长和繁殖、遗传和变异、记忆和识别、感觉和思维等生命现象。课件：1.催化作用2.运载和储存3.协调动作4.机械支持5.免疫保护6.激素-受体系统7.产生和传递神经冲动8.控制生长和分化本人建议：结构蛋白、催化、免疫、信息传递、代谢、调节、物质运输等。遗传的物质基础。课件：遗传信息的载体，负责

7、遗传信息的贮存和发布。本人建议：遗传信息的储存、复制和表达。【简述tRNA的一级结构】是一类单链小分子RNA,长73-93nto是含稀有碱基最多的RNA,含7T5个稀有碱基，分布在非配对区。5,端核甘酸往往是鸟甘酸。3,端是CCA序列，其3,-羟基是氨基酸结合位点。【简述tRNA的二级结构】tRNA二级结构呈三叶草形：在该结构中存在四壁三环，即氨基酸臂、二氢尿喀咤臂、二氢尿喀咤环（以含DH1J为特征）、反密码子臂、反密码子环（以含反密码子为特征）、TC臂、TC环（以含胸腺喀咤核糖核昔和假鸟昔中为特征）。【试比较真核生物与原核生物核糖体】类型核糖体沉降系数亚基种类亚基沉降系数核糖体RNA种类亚基

8、蛋白种类原核生物核糖体70S大亚基50S23S、5S33小亚基30S16S21真核生物核糖体80S大亚基60S49小亚基40S18S33【简述DNA变性及其影响因素】DNA的变性是指在一定条件下（如加热）断开DNA双链碱基对氢键，使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线团。导致DNA变性的理化因素包括高温和化学试剂（如酸、碱、乙醇、尿素和甲酰胺等）。【第五章7【简述酶的活性中心及其所含的必需基团】酶的活性中心，又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。酶的活性中心位于酶蛋白的特定结构域内，形如裂缝或凹陷，多为由氨基酸的疏水侧链构成的疏水环境。活性中心的必需基团分

9、为两类：一类是结合基团，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合物；另一类是催化基团，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。【简述酶的辅助因子】酶的辅助因子是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子），它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。从化学本质上看辅助因子有两类：小分子有机化合物（包括金属有机化合物），多数是维生素（特别是B族维生素）的活性形式。无机离子，主要是金属离子。辅助因子可以分为辅酶和辅基：辅酶与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去。辅基与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催

10、化反应时也不会离开活性中心。【简述酶促反应的特点】酶具有与一般催化剂一样的特点：只催化热力学上允许的化学反应；可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡；在化学反应前后没有质和量的改变，并且极少量就可以有效地催化反应。酶的特点：高效性：酶能将化学反应速度提高105-10倍。特异性：与一般催化剂相比，酶对所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，包括绝对特异性、相对特异性、立体特异性。不稳定性：酶是蛋白质，对导致蛋白质变性的因素（如高温、强酸、强碱等）非常敏感，极易受这些因素的影响而变性失活。可调节性：生物体内存在着复杂而精细的代谢调节系统，既可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性，又可以通过

11、改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性，从而调节酶促反应速度，以确保代谢活动的协调性和统一性，确保生命活动的正常进行。【简述酶的特异性及其分类】特异性：与一般催化剂相比，酶对所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，称为酶的特异性或专一性，包括绝对特异性、相对特异性、立体特异性。绝对特异性：只能催化一种底物发生一种化学反应。相对特异性：可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。立体特异性：能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或催化的反应只生成特定构型的立体异构体。【简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点】可逆抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑

12、制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及它们与酶的亲和力之比。可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制。它们的抑制作用称为可逆抑制作用。可逆抑制作用可分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用。竞争性抑制剂与底物结构相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。特点：抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性中心结合。抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心。抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。动力学特征是表观Km值增大，表观V皿值不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。非竞争性抑制剂结合于酶

13、活性中心之外的特定部位，且不影响底物与活性中心的结合，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。特点：抑制剂结合于酶的活性中心之外。抑制剂的结合不影响底物与活性中心的结合。抑制剂的结合抑制底物转化成产物，即导致酶的催化活性丧失。动力学特征是表观Km值不变，表观Vn1aX值变小，因此提高底物浓度可以削弱但不能消除非竞争性抑制剂的抑制作用。反竞争性抑制剂只与酶-底物复合物(ES)结合，使酶失去催化活性。抑制剂与ES结合之后，因为降低了ES的有效浓度，反而有利于底物与活性中心的结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。特点：抑制剂

14、只与酶-底物复合物ES结合。抑制剂与ES结合后，ES的有效浓度降低。动力学特征是表观Km值减小，表观VmaX值减小。【试比较变构调节和化学修饰调节的异同点】变构调节、化学修饰调节均为酶的结构调节方式，均可改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性。酶的变构调节是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶构象，从而改变其活性。酶的化学修饰调节是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态，即与特定基团的共价结合状态，改变酶构象，从而改变其活性。【酶以酶原形式存在有何生理意义？I酶原是酶的无活性前体。酶原通过水解一个或几个特定肽键，或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白的构

15、象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性。酶原具有重要的生理意义：酶原是酶的安全转运形式：一些消化酶类如胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和竣肽酶等都是以无活性的酶原形式分泌入消化道，经过激活才成为有活性的酶，发挥消化作用，这样可以避免在分泌过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。酶原是酶的安全储存形式：凝血因子和纤溶系统以酶原的形式存在于血液循环中，一旦需要便迅速激活成有活性的酶，发挥对机体的保护作用。【第七章4【简述生物氧化的特点】生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存与高能化合物中，使其得到最有效的利用。生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱竣反应生成的，并非如体外氧化时直接与氧分子反应生成。生物氧化的产物水主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的，并非如体外氧化时氢原子直接与氧分子反应生成。【简述生物氧化三个阶段的特点】第一阶段：营养物质水解产物葡萄糖、脂肪酸和氨基酸等通过各自的代谢途径氧化生成乙酰辅酶A,并释出氢原子，反应在细胞质和线粒体内进行。其中葡萄